عنوان

بررسی میانکنش بین آلبومین سرم گاوی و آئوراپتن به روش تجربی و تئوری

شماره

‭۱۶۰۶۱پ‬

زبان متن نوشتاري يا گفتاري و مانند آن

per

عنوان اصلي

بررسی میانکنش بین آلبومین سرم گاوی و آئوراپتن به روش تجربی و تئوری

نام نخستين پديدآور

/فریدنصیری

نام ناشر، پخش کننده و غيره

: علوم طبیعی

تاریخ نشرو بخش و غیره

، ‮‭۱۳۹۴‬

متن يادداشت

چاپی

جزئيات پايان نامه و نوع درجه آن

کارشناسی ارشد

نظم درجات

زیست شناسی گرایش بیوشیمی

زمان اعطا مدرک

‮‭۱۳۹۳/۱۱/۲۰‬

کسي که مدرک را اعطا کرده

تبریز

متن يادداشت

مطالعه برهمکنش دارو- پروتئین و پروتئین پروتئین از اهمیت ویژه ای در علوم بیوشیمی فیزیک و داروشناسی برخوردار است.آلبومین سرم به عنوان یکی از پروتئین های اصلی خون می تواند با اتصال به ترکیبات دارویی منجر به تغییر خواص آن ها شود.آئوراپتن نیز یک ترکیب کومارینی با خواص دارویی مهم است .هدف : در این پژوهش برای اولین بار برهمکنش آئوراپتن) به عنوان یک ترکیب زیست فعال طبیعی با اهداف چندگانه (با آلبومین سرم گاوی را به عنوان یک مدل پروتئینی مهم و پرکاربرد، با استفاده از تکنیک های آزمایشگاهی و نرم افزاری مورد مطالعه قرار دادیم .روش ها :با استفاده از طیف سنجی فلوئورسانس( در دماهای مختلف) ، طیف سنجی جذبی‮‭VIS - UV‬و آنالیز داده ها با اشکال مختلف معادله استرن-ولمر و معادله وانت-هوف ماهیت برهمکنش، تعداد جایگاه اتصالی ، ثوابت و پارامتر های ترمودینامیکی اتصال بررسی و بدست آمد.در بخش دوم کارهای آزمایشگاهی با استفاده از طیف سنجی فلوئورسانس همزمان و طیف سنجی دورنگ نمای دورانی در حضور و عدم حضور آئوراپتن ، تغییرات ساختاری پروتئین مورد ارزیابی قرار داده شد.در نهایت به وسیله داکینگ مولکولی بهترین جایگاه اتصال آئوراپتن در آلبومین به دست آمد .نتایج و بحث : مشاهده شد که آئوراپتن باعث خاموشی فلوئورسانس آلبومین می گردد .آنالیز داده های اسپکترو فلوریمتری و اسپکترو فوتومتری نشان دادند که آئوراپن با آلبومین تشکیل کمپلکس داده و برهمکنش از نوع استاتیکی می باشد .همچنین با استفاده از معادلات استرن-ولمر ثوابت اتصال و تعداد جایگاه های اتصال بدست آمد.پارامترهای ترمودینامیکی در دماهای مختلف محاسبه گردید و از روی این پارامترها مشاهده شد که در برهمکنش آئوراپتن با آلبومین سرم گاوی پیوند های هیدروژنی و نیروهای هیدروفوبیک غالب و موثر هستند.نتایج حاصل از طیف فلوئورسانس همزمان و طیف ‮‭CD‬ نیزنشان دادند که آئوراپتن تغییر چندانی را در ساختار آلبومین ایجاد نمی کند .مطاعه داکینگ نیز آشکار می نمود که آئوراپتن یک جایگاه اتصال در آلبومین داشته ودر زیر دمین ‮‭B‬ این پروتئین جای می گیرد .

متن يادداشت

This study was designed to examine the interaction of Auraptene (AUR) with Bovin Serum Albumin (BSA) under physiological conditions (PH=7.4). The binding of drugs with serum albumins is a crucial factor influencing the distribution and bioactivity of drugs in the body. To understand the mechanisms of interaction between AUR and BSA , the binding of AUR With BSA was investigated by a combined experimental and computational approach.UV VIS results confirmed that AUR interacts with BSA to for a ground-state complex and the value of SternVolmer quenching constant indicate a static naturein the quenching mechanism. As indicated by the thermodynamic parameters (negative H and S ) hydrogen bound and vanderWaals interactions play major role in the AURBSA complexformation.Also synchron ous fluorescence spectra and CD data were used to investigate the structural change of BSA molecule upon addition of AUR.The results indicate that the secondary structure of BSA molecules did not change significantly in the presence of AUR. Moreever molecular dockind showed that the AUR binds in the B subdomain of BSA

مستند نام اشخاص تاييد نشده

نصیری، فرید

مستند نام اشخاص تاييد نشده

دهقان، غلامرضا، استاد راهنما

مستند نام اشخاص تاييد نشده

دستمالچی، سیاوش، استاد راهنما

مستند نام اشخاص تاييد نشده

حسینپور فیضی، محمدعلی، استاد مشاور

مستند نام اشخاص تاييد نشده

شقاقی، معصومه، استاد مشاور

يادداشت عمومي

Gray Scale

وضعیت فهرست نویسی

نمایه‌سازی قبلی