بررسی و مقایسه خصوصیات سینتیکی و برخی پارامترهای بیوشیمیایی آنزیم رودنیز در کبد و خون شتر یک کوهانه
نام نخستين پديدآور
/زینب کوششی
وضعیت نشر و پخش و غیره
نام ناشر، پخش کننده و غيره
: دامپزشکی
تاریخ نشرو بخش و غیره
، ۱۳۹۶
یادداشتهای مربوط به نشر، بخش و غیره
متن يادداشت
چاپی
یادداشتهای مربوط به مندرجات
متن يادداشت
Enzymes are essential components of living organisms that in life, they play an important role. Rhodanese is an enzyme with a protein structure that Found in many body tissues of animals. Beside cyanide detoxification, many other physiological functions have been proposed for rhodanese enzyme: it supplies sulphide for the formation of iron-sulphur centres, thiamine biosynthesis, maintains the sulphane pool, participates in selenium metabolism, and functions as a thioredoxin oxidase. The cyanogenic glycosides, including linamarin, lotaustralin and amygdaline were present in herbs and herbal products that used by livestock, poultry and aquatic animals. Therefore, rhodanese enzyme is essential for the removal of cyanide ions from these cyanogenic compounds. In this study, rhodanese was partially purified and characterized from the liver tissue and red blood cell (RBC) of the one-humped Camelus dromedarius. The enzymes were active in a broad range of pH, from 5 to 12. The optimal activity was found at a high pH (pH 9), and the temperature optimum was 50 C and 60 C for RBC and liver rhodaneses, respectively. pH stability study showed that the rhodanese from liver had the highest stability in acidic pH, while in RBC highest stability was found in a wide range of neutral and alkaline pH. The rhodanese enzymes in camel RBC and liver were heat stable, losing about 15. and 28
یادداشتهای مربوط به پایان نامه ها
جزئيات پايان نامه و نوع درجه آن
کارشناسی ارشد
نظم درجات
دامپزشکی
زمان اعطا مدرک
۱۳۹۶/۰۶/۱۴
کسي که مدرک را اعطا کرده
تبریز
یادداشتهای مربوط به خلاصه یا چکیده
متن يادداشت
آنزیمها از اجزای مهم و ضروری موجودات زنده هستند که در حیات، آنها نقش مهمی دارند .یکی از انواع مختلف آنزیمها رودنیز است که آنزیمی با ساختار پروتئینی است که در بسیاری از بافتهای بدن جانوران یافت میشود .وظایف فیزیولوژیکی بسیاری از قبیل بیوسنتز تیامین، دخالت در متابولیسم سلنیم، فراهم کردن سولفید برای تشکیل مراکز آهن سولفور و همچنین عملکرد تیوردوکسین اکسیدازی برای این آنزیم گزارش شدهاست .یکی دیگر از عملکردهای مهم آنزیم رودنیز حذف یون سیانید و تبدیل آن به یون تیوسیانات میباشد .باتوجه به اینکه در بسیاری از گیاهان و محصولات گیاهی که به عنوان غذا توسط دام، طیور و آبزیان مصرف میشوند گلیکوزیدهای سیانوژیک از جمله :لینامارین، لوتاسترالین و آمیگدالین وجود دارد لذا وجود آنزیم رودنیز برای حذف یون سیانید از این ترکیبات سیانوژن ضروری میباشد .در این تحقیق خواص سینتیکی و برخی خصوصیات بیوشیمیایی آنزیم رودنیز کبد و گلبولهای قرمز شتر یککوهانه مورد بررسی قرار گرفتهاست .نتایج حاصل از این مطالعه نشان داد که مناسبترین pH برای فعالیت بهینه آنزیم رودنیز چه در کبد و چه در گلبولهای قرمز =pH ۹ میباشد .بررسی پایداری آنزیم در pH های مختلف نشان داد که آنزیم رودنیز کبد شتر یککوهانه در pH های اسیدی بیشترین پایداری را داشته در حالیکه رودنیز گلبولهای قرمز در رنج وسیعی از pH خنثی تا قلیایی بیشترین پایداری را نشان میدهد .بالاترین فعالیت آنزیم رودنیز کبد در دمای ۶۵ درجه سانتی گراد و رودنیز گلبولهای قرمز در دمای ۵۰ درجه سانتیگراد مشاهده شد .بررسی پایداری دمایی آنزیم رودنیز نشان داد که این آنزیم هم در کبد و هم در گلبولهای قرمز شتر یک کوهانه مقاومت نسبتا بالایی به حرارت داشته بطوریکه در دمای ۸۰ درجه سانتیگراد پس از ۳۰ دقیقه انکوباسیون به ترتیب میزان فعالیت ۶/۷۱ درصدی و ۳/۸۴ درصدی مشاهده شد .آنزیم رودنیز کبدی نسبت به رودنیز گلبولهای قرمز میل ترکیبی بسیار بالایی نسبت به یون سیانید داشته و با بازده کاتالیتیکی بسیار بیشتری نسبت به حذف یون سیانید عمل میکند .با توجه به نتایج حاصل از این تحقیق مشاهده تفاوتهای ویژه در پارامترهای سینتیکی و هم در پارامترهای بیوشیمیایی آنزیم رودنیز کبدی و گلبولهای قرمز، میتوان نتیجهگیری نمود که رودنیز موجود در کبد و گلبولهای قرمز شتر یک کوهانه، دو ایزوآنزیم کاملا متفاوت بوده و این تفاوت در ویژگیهای سینتیکی و بیوشیمیایی احتمالا باعث تفاوت در عملکرد ویژه هر کدام از این آنزیمها در بافت و سلول مورد نظر گردد .اگرچه ممکن است این آنزیم همچنین در حذف یون سیانید در هر دو بافت موثر باشد
متن يادداشت
Enzymes are essential components of living organisms that in life, they play an important role. Rhodanese is an enzyme with a protein structure that Found in many body tissues of animals. Beside cyanide detoxification, many other physiological functions have been proposed for rhodanese enzyme: it supplies sulphide for the formation of iron-sulphur centres, thiamine biosynthesis, maintains the sulphane pool, participates in selenium metabolism, and functions as a thioredoxin oxidase. The cyanogenic glycosides, including linamarin, lotaustralin and amygdaline were present in herbs and herbal products that used by livestock, poultry and aquatic animals. Therefore, rhodanese enzyme is essential for the removal of cyanide ions from these cyanogenic compounds. In this study, rhodanese was partially purified and characterized from the liver tissue and red blood cell (RBC) of the one-humped Camelus dromedarius. The enzymes were active in a broad range of pH, from 5 to 12. The optimal activity was found at a high pH (pH 9), and the temperature optimum was 50 C and 60 C for RBC and liver rhodaneses, respectively. pH stability study showed that the rhodanese from liver had the highest stability in acidic pH, while in RBC highest stability was found in a wide range of neutral and alkaline pH. The rhodanese enzymes in camel RBC and liver were heat stable, losing about 15 and 28 after 30 min preincubation at 80C, respectively. In comparison of RBC rhodanese, liver rhodanese has a very high affinity toward cyanide and higher catalytic efficiency for cyanide detoxification. Regarding the results of this study and differences in kinetics and biochemical parameters of the rhodanese from liver and RBC, it can be concluded that the rhodaneses in liver and RBC of the one-humped camel are two different isoenzymes with distinct characteristic, that play probably different function in these tissue and cells among to the cyanide detoxification function
نام شخص به منزله سر شناسه - (مسئولیت معنوی درجه اول )