عنوان

مطالعه برهمکنش آلبومین سرم گاوی با برخی داروها ازجمله نورفلوکساسین با روشهای اسپکتروسکوپی

Number

‭۱۱۲۲۹پ‬

.Language of Text, Soundtrack etc

per

Title Proper

مطالعه برهمکنش آلبومین سرم گاوی با برخی داروها ازجمله نورفلوکساسین با روشهای اسپکتروسکوپی

First Statement of Responsibility

/سهیلا سادات حسینی

Name of Publisher, Distributor, etc.

: دانشکده شیمی

Specific Material Designation and Extent of Item

‮‭۸۰‬ص‬

Text of Note

چاپی

Dissertation or thesis details and type of degree

کارشناسی ارشد

Discipline of degree

در رشته شیمی تجزیه

Date of degree

‮‭۱۳۹۲/۰۶/۲۰‬

Body granting the degree

تبریز

Text of Note

آلبومین سرم به عنوان یکی از پروتئینهای اصلی میتواند با اتصال به ترکیبات دارویی منجر به تغییرخواص دارویی آنها شوند .در این پژوهش، مکانیسم برهمکنش بین نورفلوکساسین ‮‭(NFLX)‬ و سفالکسین با آلبومین سرم گاوی با استفاده از طیف سنجی فلورسانس وجذبی مورد بررسی قرار گرفته است .نتایج حاصل از مطالعه نشان داد که خاموشی فلورسانس آلبومین سرم توسط نورفلوکساسین وسفالکسین به ترتیب توسط فرایند خاموشی ایستا و دینامیک صورت می‌صگیرد .تعداد سایتهای پیوندی‮‭(n)‬، ثابت پیوند ‮‭(K)‬و پارامترهای ترمودینامیکی در حضور دو دارو در دماهای مختلف محاسبه شد .نتایج حاصل نشان داد که نیروهای غالب درگیر در برهمکنش در مورد نورفلوکساسین نیروهای الکترواستاتیک، و درمورد سفالکسین، نیروهای هیدروفوبیک می‌صباشد .فاصله،‮‭r‬ ، بین دهنده) آلبومین سرم گاوی (و پذیرنده ‮‭(NFLX)‬با توجه به تئوری انتقال انرژی غیرتابشی فورستر محاسبه شد .نتایج حاصل از طیف فلورسانس همگام وطیف جذبی اسپکتروفوتومتری آلبومین در حضورداروها نشان می‌صدهد که ساختار آلبومین سرم گاوی تغییرمی‌صکند. فرایند جایگزینی برای هر دو دارو توسط فنیل بوتازون و کتوپروفن انجام شد ونشان می دهد که سایت اتصال‮‭NFLX‬ و سفالکسین درآلبومین سایت ‮‭I‬ می باشد .همچنین ویژگی اتصال ‮‭NFLX‬ و سفالکسین با آلبومین سرم گاوی ‮‭(BSA)‬ همراه با جایگزینی آنها از محل اتصال خود با کانامایسین و اثر یونها بر ثابت پیوند با استفاده از روش طیف سنجی بررسی شده است .روش قدرتمند کمومتریکس، تفکیک منحنی چند متغیره حداقل مربعات متناوب، برای تحلیل داده سرهم زده شده اسپکتروسکوپی ‮‭NFLX‬ به دست آمده در دو حالت تیتراسیون مورد استفاده قرار گرفت و پروفایل های غلظتی و طیفی گونه‌صها به دست آمد

Text of Note

Alternating Least Square, was used for resolution of spectroscopic augmented data of NFLX obtained in two different titration modes. So concentration and spectra profiles of components were obtained-radiation energy transfer. The results of synchronous fluorescence spectra, UVVis absorption spectra of BSA in presence of drugs show that the conformation of bovine serum albumin changed. The both drugs was displaced by phenylbutazon and ketoprofen indicating that the binding site of NFLX and cephalexin on albumin is site I. Also binding characteristics of NFLX and cephalexin with bovine serum albumin (BSA) together with its displacement from their binding site by kanamycin and effect of common ions on binding constant have been investigated by the spectroscopic method. A powerful chemometrics method, Multivariate Curve Resolution-Serum albumins as major target proteins can bind to other ligands leading to alteration of its pharmacological properties. The mechanism of interaction between norfloxacin (NFLX) and cephalexin with bovine serum albumin has been investigated using fluorescence and absorption spectroscopy. Quenching of fluorescence of serum albumin by norfloxacin and cephalexin was found to be a static and dynamic quenching process, respectively. The binding sites number n, apparent binding constant, K, and thermodynamic parameters in present of two drugs were calculated at different temperatures. The predominant interactions involved are electrostaticforces in the case of norfloxacin, hydrophobic interactions in the case of cephalexin. The distance, r, between donor (bovine serum albumin) and acceptor (NFLX) was calculated according to Forster theory of non

سادات حسینی، سهیلا

ناصری، عبدالحسین، استاد راهنما

رشیدی، محمدرضا، استاد راهنما

اسدپور زینالی، کریم، استاد مشاور

Public note

سیاه و سفید

نمایه‌سازی قبلی