خواص کاربردی و آنتی اکسیدانی پپتیدهای زیست فعال حاصل از هیدرولیز اختصاصی کنسانتره پروتئینی دانه کینوا
Parallel Title Proper
Functional and anti-oxidant properties of bioactive peptides result from hydrolysis of quinoa proteins concentrate
First Statement of Responsibility
/حسام دلیری
.PUBLICATION, DISTRIBUTION, ETC
Name of Publisher, Distributor, etc.
: کشاورزی
Date of Publication, Distribution, etc.
، ۱۳۹۹
Name of Manufacturer
، میرزائی
PHYSICAL DESCRIPTION
Specific Material Designation and Extent of Item
۵۸ص
NOTES PERTAINING TO PUBLICATION, DISTRIBUTION, ETC.
Text of Note
چاپی - الکترونیکی
DISSERTATION (THESIS) NOTE
Dissertation or thesis details and type of degree
کارشناسی ارشد
Discipline of degree
مهندسی صنایع غذایی در گرایش شیمی مواد غذایی
Date of degree
۱۳۹۹/۰۶/۱۶
Body granting the degree
تبریز
SUMMARY OR ABSTRACT
Text of Note
دانهصهای کینوا ""Chenopodium quinoa Willd یکی از منابع پروتئین گیاهی با ارزش تغذیهصای بالاست که حاوی ترکیبات زیستصفعال متنوعی مانند پلیصفنولصها، کاروتنوئیدها و اسید اولئیک است .کینوا با پروتئین با دسترسی زیستی بالا می-تواند جایگزین خوبی برای پروتئینصهای گیاهی مانند گندم در بیماران مبتلا به سلیاک باشد .با توجه به اینکه در سالصهای اخیر توجه زیادی به استفاده از پپتیدهای زیست فعال در زمینه تولید غذاهای فراسودمند شده است، در این مطالعه به بررسی خصوصیات شیمیایی پودر دانه کینوا، استخراج پروتئینصهای دانه کینوا و در ادامه بررسی پروفایل اسیدآمینه،خواص کاربردی پپتیدهای زیست فعال حاصل از هیدرولیز اختصاصی کنسانتره پروتئینی آن با آنزیم پانکراتین) امولسیفیکاسیون و کف-کنندگی(، حلالیت، خواص آنتیصاکسیدانی و خصوصیات طیفصسنجی فروسرخ آنصها پرداخته شده است .نتایج در قالب طرح کاملا تصادفی با سه بار تکرار و سطح معنیصداری ۵ میزان رطوبت را۳۶/۹ ، خاکستر۲۹/۲ ، فیبر خام۶/۴ ، پروتئین۵۱/۱۲ ، چربی ۳۶/۵ و کربوهیدرات ۴۸/۷۱ درصد نشان داد .با بررسی پروفایل اسیدهای آمینه دانه کینوا مشاهده شد بیشترین درصد اسیدآمینه آن را اسیدآمینهصهای گلوتامیک اسید و لیزین تشکیل میصدهند، اما از نظر آمینواسیدهای گوگردی کمبود وجود داشت .با توجه به نتایج طیفصسنجی فروسرخ در اثر هیدرولیز، تولید پپتیدهای زیستصفعال با نواحی انتهایی وآزاد اسیدآمینهصهای هیدروکسیلصدار مانند سرین و ترئونین) دارای OH آزاد(، اسید آمینهصهای آروماتیک مانند تیروزین و فنولصفتالئین) دارای حلقه بنزن و فنول(، گروههای آمینی آزاد مانند لیزین و ..ممکن است .بیشترین میزان درجه هیدرولیز معادل ۱۷/۱۹ درصد پس از گذشت ۱۸۰ دقیقه بهصدست آمد .پپتیدهای کینوا مشابه با سایر پروتئین های گیاهی در محدوده pH ایزوالکتریک دارای کمترین میزان حلالیت بوده و در مقادیر pH کمتر و بالاتر از محدوده ی ایزوالکتریک بر میزان حلالیت آنها افزوده شد .هیدرولیزات پروتئینی حاصله از عملکرد آنزیم پانکراتین خواص امولسیون صکنندصگی و کفصکنندگی بهتری نسبت به پروتئینصهای کینوا داشتند ولی به صورت برعکس پروتئین کینوا نسبت به پپتیدهای حاصله از هیدرولیز آنزیمی خاصیت پایدارکنندگی از امولسیون و پایداری کفصکنندگی بهتری نشان دادند .در ارتباط با خواص آنتیصاکسیدانی، پپتید های زیست فعال کینوا با دارابودن فعالیت بالاتر نسبت به پروتئین کینوا، به طور مشخصی موجب احیای رادیکال DPPH شدند و فعالیت آنتیصاکسیدانی بالا داشتند (۸/۶۷ درصد پس از ۶ ساعت هیدرولیز و پس از ۸ساعت به ۸/۵۹ درصد کاهش یافت .(در کل میصتوان نتیجهصگیری کرد گیاه کینوا با دارا بودن درصد بالایی از پروتئین دارای خواص فیزیکو شیمایی، عملکردی و آنتی اکسیدانی مطلوب بوده و پپتیدهای حاصل از آن با خواص عملکردی بهینه میصتواند به عنوان منابع غذایی زیست فعال در محصولات عملگرا استفاده شود
Text of Note
Quinoa seeds "Chenopodium quinoa Willd" are one of plant protein sources, with high nutritional value that contain a variety of bioactive compounds such as polyphenols, carotenoids and oleic acid. Quinoa with high bioavailability protein - can be a good alternative for plant proteins such as wheat in patients with celiac disease. In recent years, much attention has been paid to use of bioactive peptides in production of functional foods. In this study, chemical properties of quinoa seed powder, extraction of quinoa seed proteins, amino acid profiles, functional properties of bioactive peptides resulting from specific hydrolysis of its protein concentrate with pancreatin enzyme (emulsification and foam forming), solubility, its antioxidant properties and Fourier-transform infrared (FTIR) spectroscopy have been investigated. In a completely randomized design with three repetitions and a significance level of 5 , results showed a moisture content of 9.36 , ash 2.29 , crude fiber 4.6 , protein 12.51 , fat 5.36 and carbohydrate 71.48 . By examining amino acid profile of quinoa, it was observed that highest percentage of its amino acids are glutamic acid and lysine, but there was a lack of sulfur amino acids. According to results of infrared spectroscopy, production of bioactive peptides with free end regions, hydroxylated amino acids such as serine and threonine (containing free OH), aromatic amino acids such as tyrosine and phenolphthalein (containing benzene and phenol), and free amino groups such as lysine, etc is possible due to hydrolysis. The highest degree of hydrolysis (19.17 ) was obtained after 180 minutes. Quinoa peptides, similar to other plant proteins, had lowest solubility in isoelectric pH range, and their solubility was increased at pH values below and above the isoelectric range. Protein hydrolysates resulted from pancreatin function, had better emulsifying properties than quinoa proteins, but in contrast, quinoa protein showed better emulsion stabilizing properties than peptides. Also, peptides obtained from quinoa protein hydrolysis had better foaming properties than quinoa protein, and at the same time, quinoa proteins showed more foam stabilizing properties than peptides. Regarding to antioxidant properties, quinoa bioactive peptides with higher antioxidant activity than quinoa protein, significantly reduced DPPH radicals and had high antioxidant activity (Equivalent to 67.8 after 6 hours of hydrolysis and decreased to 59.8 after 8 hours). In general, it can be concluded that quinoa plant with high percentage of protein has desirable physicochemical, functional and antioxidant properties and the resulting peptides with optimal functional properties can be used as bioactive food sources in functional products
PARALLEL TITLE PROPER
Parallel Title
Functional and anti-oxidant properties of bioactive peptides result from hydrolysis of quinoa proteins concentrate