عنوان

شناسایی دمین‌های محافظت شده در برخی از پروتئین‌های مرتبط با تنش خشکی

Number

‭۱۷۰۰۸پ‬

.Language of Text, Soundtrack etc

per

Title Proper

شناسایی دمین‌های محافظت شده در برخی از پروتئین‌های مرتبط با تنش خشکی

First Statement of Responsibility

/سارا مجیدیان نمین

Name of Publisher, Distributor, etc.

: کشاورزی

Date of Publication, Distribution, etc.

، ‮‭۱۳۹۵‬

Name of Manufacturer

، راشدی

Text of Note

چاپی

Dissertation or thesis details and type of degree

کارشناسی ارشد

Discipline of degree

بیوتکنولوژی کشاورزی

Date of degree

‮‭۱۳۹۵/۰۶/۱۷‬

Body granting the degree

تبریز

Text of Note

تمامی فرآیندهای فیزیولوژیکی گیاهان و به طور کلی حیات موجودات زنده وابسته به آب است و خشکی، مهمترین عامل محدود کننده‌ی تولید محصولات زراعی محسوب می شود .گیاه برای مقابله با شرایط تنش‌زا، از جمله تنش خشکی مکانیسم‌های مختلفی را به کار می‌گیرد که از مهم‌ترین آن‌ها در سطح مولکولی، تغییر در بیان پروتئین‌ها است .تغییر بیان پروتئین‌ها در گرو تغییرات فیزیکوشیمیایی آن‌ها مثل نیمه عمر، شاخص پایداری، نقطه‌ی ایزو الکتریک، وزن مولکولی، ضریب خاموشی و غیره است .همچنین شناسایی موتیف‌ها، الگوها و دمین‌های پروتئینی، پیش بینی تغییرات در ساختار فضایی و کنش پروتئین‌ها را امکان پذیر می‌سازد .در این پژوهش تعدادی از پروتئین‌های دارای تغییر بیان تحت تنش خشکی براساس مطالعات پروتئومیک قبلی انتخاب و برای تجزیه و تحلیل‌های بیوانفورماتیکی استفاده شده است .خصوصیات فیزیکوشیمیایی پروتئین‌ها با نرم افزار‮‭ProtParam‬ ، بررسی دمین‌های پروتئینی با نرم‌افزارهای‮‭CDD‬ ، بررسی الگوها جهت پیش بینی تغییرات پس‌ترجمه‌ای با نرم افزار‮‭ScanProsite‬ ، بررسی تشابه با نرم‌افزار‮‭Blast‬ ، همردیفی با پروتئین‌های مشابه جهت شناسایی بلوک‌های محافظت شده با نرم‌افزار‮‭Coffee - T‬ انجام شد .از بین ‮‭۱۸‬ پروتئین مرتبط با تنش خشکی ‮‭۱۶‬ پروتئین دارای نیمه عمر بیشتر از ‮‭۲۰‬ ساعت بودند .وزن مولکولی این پروتئین‌ها بین ‮‭۱۳‬ تا ‮‭۷۰‬ کیلودالتون بوده و ‮‭۱۴‬ پروتئین شاخص ناپایداری کمتر از ‮‭۴۰‬ داشته و پایدار برآورد شدند .از بین این ‮‭۱۸‬ پروتئین دو پروتئین -توبولین و ‮‭Elongation factor TU‬ انتخاب و برای شناسایی الگوها ، دمین‌ها، ساختار و عملکرد مورد تجزیه و تحلیل قرار گرفتند .-توبولین به عنوان یک مونومر به همراه -توبولین در یک دایمر به نام -توبولین شرکت می‌کند .توبولین، بخش عمده‌ی میکروتوبول‌ها را ایجاد می‌کند که برای رشد و تقسیم سلولی ضروری‌اند .این پروتئین دارای دو الگو با نام‌های ‮‭TUBULIN_B_AUTOREG‬ و ‮‭TUBULIN‬ و دو دمین با نام‌های‮‭tubulin - Alpha‬و ‮‭PLN۰۰۲۲۱‬ می‌باشد که روی دمین اول جایگاه‌های عملکردی مهمی یافت گردید .پروتئین ‮‭Elongation factor TU‬ یک عامل مهم در طویل شدن پروتئین در هنگام سنتز است و نقش کلیدی در سنتز پروتئین در گیاهان و همچنین اندامک‌های سلولی آن‌ها ایفا می‌کند .این پروتئین الگوی پروتئینی ‮‭G_TR_۱‬ و پروفایل ‮‭G_TR_۲‬ را در برگرفته و دارای ‮‭۴‬ دمین‮‭Tu- EF‬،‮‭II- EFTU‬،‮‭III - EFTU‬و ‮‭PLN۰۳۱۲۷‬ می‌باشد .در بررسی تشابه، تشابه این پروتئین‌ها با پروتئین‌های شناخته شده‌ی دیگر در پایگاه‌های اطلاعاتی پروتئینی جهت شناخت بهتر عملکرد و ساختار پروتئین استفاده شد و با انتخاب ‮‭۲۰‬ تا ‮‭۲۵‬ توالی که تشابه ‮‭۳۰‬ تا ‮‭۷۰‬ درصدی با پروتئین مورد مطالعه نشان می‌داد بلوک‌های حفاظت شده در توالی پروتئین مورد شناسایی قرار گرفت

Text of Note

All plant physiological processes and overall organisms life is relying on water and drought is considered the most important factors for limiting crop production. Plant make it work different mechanisms to cope with stressful events, such as drought stress. That most important of which can be pointed to changes in protein expression. Changes in protein expression depends on their physicochemical changes such as half-life, stability index, iso-electric point, molecular weight, extinction coefficient and so on. Also identify motifs, patterns and protein domains made possible predict changes in the spatial structure and action of proteins. In this research was selected a number of protein expression changes under drought stress that based on the previous proteomic studies and bioinformatic analysis was performed on them. Study Physicochemical properties by ProtParam software, identification of domains by InterProScan and CDD, identification patterns for prospect post translational modification by ScanProsite, similarity by Blast, alignment by similarly protein for identification conserved block by T- Coffee. Of the 18 proteins associated with drough stress, 16 protein has a half-life more than 20 hours. The molecular weight of these proteins was between 13 to 70 kD and 14 protein instability index was less than 40 and were estimated stable. Of this 18 proteins were selected - tubulin and Elongation factor tu and were analyzed for identify patterns, domien, structure and function. -tubulin as a monomer participates with - tubulin in - tubulin dimer. Tubulin, created a major part of microtubules that are essential for cell growth and division. This protein recognized has two pattern include TUBULIN_B_AUTOREG and TUBULIN and two domains with names Alpha-tubulin and PLN00221. Elongation factor TU surrounds G_TR_1 pattern and G_TR_2 motif and has 4 domains: EF-Tu, EFTU-II, EFTU-III and PLN03127. In identification similarity, the similarity of these proteins with other proteins of protein databases were used to better understanding protein structure and function. Also by choosing between 20 to 25 sequences that showed 30 to 70 percent similarity identified conserved blocks in proteins sequence

مجیدیان نمین، سارا

تورچی، محمود، استاد راهنما

ولی‌زاده، مصطفی، استاد مشاور

Public note

سیاه و سفید

نمایه‌سازی قبلی