بررسی برهمکنش پروتئین آلبومین سرم انسانی با نانوکامپوزیتصهای آهن بر پایهصی اکسیدصروی تولید شده به روش شیمی سبز
First Statement of Responsibility
/رویا پناهی
.PUBLICATION, DISTRIBUTION, ETC
Name of Publisher, Distributor, etc.
: مرکز تحقیقات علوم پایه
Date of Publication, Distribution, etc.
، ۱۳۹۵
Name of Manufacturer
، ر اشدی
NOTES PERTAINING TO PUBLICATION, DISTRIBUTION, ETC.
Text of Note
چاپی
DISSERTATION (THESIS) NOTE
Dissertation or thesis details and type of degree
کارشناسی ارشد
Discipline of degree
بیوفیزیک
Date of degree
۱۳۹۵/۱۱/۱۹
Body granting the degree
تبریز
SUMMARY OR ABSTRACT
Text of Note
نانومواد اکسیدصروی (ZnO) به دلیل خصوصیات منحصر به فرد الکتریکی، نوری و شیمیایی که از خود نشان میصدهند، نقش بسیار مهمی را در میان سایر اکسیدهای فلزی در زمینهصهای کاربردی ایفا میصکنند .مطالعات قبلی نشان میصدهد که دوپه کردن آهن در ساختار اکسیدصروی به تولید نانوکامپوزیتصهای آهن بر پایهصی اکسیدصروی (Fe/ZnO NCs) با کاربرد-های مهمی از جمله به عنوان فتوکاتالیسیتصها منجر میصشود .دوپه کردن آهن باعث پایداری ساختار کریستالی اکسید-روی و کاهش سمیت اکسیدصروی میصشود .در سالصهای اخیر، تلاش زیادی در جهت اکتشاف و تولید نانوکنژوگهصهای پروتئین به دلیل کاربردصهای بالقوه در زمینهصهای متعددی از جمله حسگرصهای زیستی، کاتالیزورصهای زیستی و ابزارهای نانو بر پایه زیستی متمرکز شده است .از سوی دیگر با توسعهصی فناوری نانو، انسان در معرض نانوذرات قرار میصگیرد .این ذرات وارد گردش خون شده و با پروتئینصها برهمکنش میصدهند .جذب پروتئین به سطح نانوذرات ممکن است منجر به سمیت شود .در پایان نامه حاضر هدف آن است که درک عمیقی نسبت به برهمکنش Fe/ZnO NCs با پروتئینصها فراهم شود که میصتواند در پزشکی و سمصشناسی حائز اهمیت باشد .در این مطالعه، Fe/ZnO NCs به روش سبز با استفاده از عصارهصی زرشک زینتی با نام علمی Berberis thunbergii سنتز شد .تصویر SEM نشان داد که Fe/ZnO NCs ذرات کروی با قطر متوسط ۵/۱۸ نانومتر بودند .کاهش انرژی شکاف باند از ۸/۲ (ZnO) به ۲/۲ (Fe/ZnO NCs) مشاهده شد .برهمکنش بین Fe/ZnO NCs و آلبومین سرم انسانی (HSA) با استفاده از روشصهای مختلف طیفصسنجی مورد بررسی قرار گرفت .نتایج حاصل از طیفصسنجی فلورسانس حاکی از آن است که Fe/ZnO NCs از طریق مکانسیم خاموشی استاتیک با HSA برهمکنش میصدهند و منجر به تشکیل کمپلکس حالت پایه میصشوند .دادهصهای خاموشی فلورسانس همچنین برای تعیین جایگاهصها و ثابتصهای اتصال در دماهای مختلف مورد استفاده قرارص گرفت .پارامترصهای ترمودینامیکی محاسبه شده(G ، H و S) نشان داد که فرآیند اتصال به صورت خود به خودی و توسط برهمکنشصهای واندروالسی و پیوندصهای هیدروژنی رخ میصدهد .طیفصهای پراکندگی نور رزونانس و طیفصهای جذبی فرابنفش-مرئی، تشکیل کمپلکس بین Fe/ZnO NCs و HSA را تأیید کرد .طیفصهای سینکرونوس فلورسانس نشان داد که برهمکنش Fe/ZnO NCs با HSA تأثیری بر میکرومحیط باقیصماندهصهای تیروزین و تریپتوفان نمیصگذارد .تغییرات صورتبندی HSA ناشی از Fe/ZnO NCs با استفاده از CD و FTIR تجزیه و تحلیل شده است .نتایج نشان داد که صورتبندی مولکول HSA در حضور Fe/ZnO NCs تغییر کرده است
Text of Note
Zinc Oxide (ZnO) nanomaterials play an important role among all other metal oxides for different applications due to their unique electrical, optical and chemical properties. Previous studies indicated that iron doping in ZnO structure, resulting Fe/ZnO nanocomposites (NCs) with significant applications such as photocatalysis. Iron doping leads to stabilization of ZnO crystal structure with reducing ZnO toxicity. In recent years, great efforts have been focused on the exploration and fabrication of protein nanoconjugates due to potential applications in different fields including biosensore, biocatalysis and bio-based nanodevices. On the other hand, with the development of nanotechnology, human being exposed to nanoparticles. This particles entry into the bloodstream and interact with proteins. Adsorption of protein onto surface of nanoparticle may cause toxicity. This study provides important insight into the interaction of Fe/ZnO NCs with proteins, which may be of importance in medicine and toxicology. In this study, Fe/ZnO NCs were synthesized via green method using Berberis thunbergii extract. Scanning electron microscopy (SEM) assessment showed that the Fe/ZnO NCs were spherical particles with an average diameter of 18.5 nm. A decrease in the band gap energy was observed from 2.8 eV (ZnO) to 2.2 eV (Fe/ZnO NCs). The interaction between Fe/ZnO NCs and human serum albumin (HSA) was evaluated using various spectroscopic techniques. The results of fluorescence spectroscopy revealed that Fe/ZnO NCs interact with HSA through static quenching mechanism and leading to the formation of a ground state complex. The fluorescence quenching data was also used to determine binding sites and binding constants at different temperatures. The calculated thermodynamic parameters (G, H and S) indicated that the binding process occurs spontaneously by van der Waals and hydrogen bonding interactions. Resonance light scattering (RLS) and and UV-vis absorption spectra confirmed the formation of a complex between HSA and Fe/ZnO NCs. Synchronous fluorescence spectra indicated that the interaction of Fe/ZnO NCs with HSA did not affect in microenvironment of tyrosine and tryptophan residues. The conformational changes of HSA induced by Fe/ZnO NCs have been analyzed by circular dichroism (CD) and FT-IR. The results suggest that the conformation of HSA molecules is affected throughout the complex formation with Fe/ZnO NCs