عنوان

مطالعه‌ی بیوانفورماتیکی و دستهبندی پپتیدهای ضدمیکروبی برمبنای خواص بیوفیزیکی

Number

‭۱۵۰۶۱پ‬

.Language of Text, Soundtrack etc

per

Title Proper

مطالعه‌ی بیوانفورماتیکی و دستهبندی پپتیدهای ضدمیکروبی برمبنای خواص بیوفیزیکی

First Statement of Responsibility

/سارا عزیزی شالباف

Name of Publisher, Distributor, etc.

: مرکز تحقیقات علوم پایه

Date of Publication, Distribution, etc.

، ‮‭۱۳۹۴‬

Name of Manufacturer

، راشدی

Text of Note

چاپی

Dissertation or thesis details and type of degree

کارشناسی ارشد

Discipline of degree

زیست شناسی سلولی مولکولی گرایش بیوفیزیک

Date of degree

‮‭۱۳۹۴/۰۶/۱۰‬

Body granting the degree

تبریز

Text of Note

پپتیدهای ضدمیکروبی مولکول‌صهای فعال زیستی هستند، که در طیف وسیعی از موجودات زنده از بی‌صمهرگان تا مهره داران تولید می‌صشوند و در طول تکامل حفاظت شده می‌صباشند .این پپتیدها بخش مهم سیستم ایمنی ذاتی هستند و دربرابر میکرواورگانیسم‌صهای مختلف ترشح می‌صشوند .با توجه به تنوع زیاد سکانسی، ساختاری و فعالیتی که دارند، مطالعه‌ی خصوصیات بیوفیزیکی و ساختاری آن‌صها برای درک هر چه بهتر مکانیسم عمل آنها مفید می باشد .در این پایان نامه مهمترین خصوصیات بیوفیزیکی شامل بار، هیدروفوبیسیته، طول و توالی آمینواسیدی پپتیدهای ضدمیکروبی به روشهای مختلف بیوانفورماتیکی مورد تجزیه و تحلیل قرار گرفت .براساس داده‌های بدست آمده از این مطالعات، مشخص شد که محدوده‌ی باری‮‭۱‬ + الی‮‭۵‬ +، هیدروفوبیسیته ‮‭۳۰‬ الی ‮‭۶۰‬ و نیز طول ‮‭۱۵‬ الی ‮‭۴۰‬ رزیدو برای پایداری ساختاری و عملکرد مطلوب پپتیدهای ضدمیکروبی بسیار مناسب است .همچنین آنالیز توالی آمینواسیدی آنها توسط نرم افزار مگا مشخص کرد که آمینواسیدهای لیزین، گلایسین، سیستئین، آلانین، لوسین و ایزولوسین بیشترین حفاظت شدگی را در بین گروههای مختلف ساختاری و فعالیتی این پپتیدها دارند .براساس داده‌های بدست آمده از مطالعات بیوانفورماتیکی، دو پپتید فیلوسپتین) ‮‭H۳‬ دارای بار‮‭۱‬ +، هیدروفوبیسیته‌ی ‮‭۵۷‬ ، توالی ‮‭۱۹‬ رزیدویی (و‮‭۲۰ (- HP۲‬دارای بار‮‭۵‬ +، هیدروفوبیسیته‌ی ‮‭۶۷‬ ، توالی ‮‭۱۹‬ رزیدویی (انتخاب و اندرکنش آنها با غشای زویتریونی) ‮‭POPC‬پالمیتوئیل اولئیل گلیسروفسفوکولین (و غشای آنیونی) ‮‭POPG‬ پالمیتوئیل اولئیل گلیسروفسفوگلیسرول (توسط روشهای دینامیک مولکولی مطالعه شد .داده های بدست آمده نمایانگر این است که اندرکنش پپتیدهای ذکر شده مستقل از جهت گیری اولیه پپتیدها نسبت به غشا است ولی تغییرات ساختاری پپتیدها شدیدا به جهت گیری اولیه وابسته است .این فرایند در هر دو نوع غشای مورد مطالعه صدق می کند .می توان نتیجه گیری کرد که پایداری ساختاری و عملکرد پپتیدهای ضدمیکروبی نه تنها به خصوصیات بیوفیزیکی و توالی پپتیدها، بلکه به جهت گیری آنها نسبت به غشا نیز بستگی دارد .داده های بدست آمده در این پایان نامه می تواند در طراحی پپتیدهای ضدمیکروب صناعی در حوزه‌ی داروسازی، بیوتکنولوژی و پزشکی برای درمان انواع بیماریهای عفونی، قارچی، سرطان و ...مورد استفاده قرارگیرد .

Text of Note

Antimicrobial peptides (AMPs) are biologically active molecules, with the primary defense systems for the majority of organisms from bacteria to humans and conserved during evolution. Due to their high diversity of sequence, structures and activities, studying their biophysical and structural properties to elucidate and understand their mechanism of actions is very important. In this thesis, the important biophysical properties of AMPs such as a number of charges, hydrophobicity values, length and amino acid sequences have been analyzed using different bioinformatics tools. The data revealed that the range of charges between +1 to +5, hydrophobicity between 30 to 60 and peptides length between 15 to 40 residues are appropriate for the AMPs structural stability and favorable functions. Also the amino acid composition analysis by MEGA software, shown that the residues of Lysine, Glycine, Cysteine, Alanine, Leucine and Isoleucine are the most conserved and frequent residues among different groups of AMPs. Moreover, two peptides including Phylosseptin H3 and HP(2-20) with the favorite charges, hydrophobicity and length have been used to MD simulation studies of their possible interactions with the zwitterionic and anionic membrane models of POPC (1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine) and POPG (1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphoglycerol) respectively. MD data revealed that the interactions of the both of peptides are independent to their primary orientations to POPC and POPG membrane. But the peptides structural changes extremely depend on their primary orientations to the membranes. Also, the data indicated that the structural stability and favorable functions of AMPs not only depend on their biophysical properties and residues compositions, but also depend on the peptides primary orientation into membranes. Finally, our findings have useful perspective for predicting and designing of synthetic AMPs in the field of pharmaceuticals, biotechnology and medicine for the aim of improving their therapeutic effects.

عزیزی شالباف، سارا

برزگر، ابوالفضل، استاد راهنما

مهرنژاد، فرامرز، استاد راهنما

Public note

سیاه و سفید

نمایه‌سازی قبلی