۲۱۶۸۱پ
per
اصلاح سطح بیدهای سفاروز کروی با ترکیبات ایمیدازول و هیستیدین و ارزیابی عملکرد آن‌صها در تخلیص آنتی‌صبادی ایمونوگلوبولین G از شیر گاو
Modification of Spherical sepharose beads with imidazole and histidine compounds and evaluation of their performance in purification of immunoglobulin G from bovine milk
/پریا پوررستم روادانق
: شیمی
، ۱۳۹۸
، راشدی
۱۲۰ص
چاپی - الکترونیکی
کارشناسی ارشد
شیمی آلی
۱۳۹۸/۰۶/۱۳
تبریز
با توجه به نقش مهم و حیاتی آنتی‌صبادی‌صها در زمینه‌صهای بیوتکنولوژی، پزشکی، صنایع دارویی و غذایی، جداسازی و تخلیص آن‌صها بسیار حائز اهمیت است .یکی از بهترین روش‌صهای مورد استفاده برای خالص سازی آنتی‌صبادی‌صها، روش کروماتوگرافی تمایلی می‌صباشد که نسبت به روش‌صهای دیگر راحت‌صتر، سریع‌صتر، مقرون به صرفه‌صتر و گزینش پذیرتر بوده و منجر به بازیافت بیشتر محصول می‌صشود .در این راستا، در این کار تحقیقاتی، هفت نوع حامل توسط اصلاح سطح بیدهای سفاروز کروی با لینکر و لیگاندهای متفاوت، طراحی و سنتز شده و عملکرد این حامل‌صها و همچنین تاثیر عواملی از جمله نوع لیگاند تمایلی، غلظت لیگاند، طول لینکر و در نتیجه ظرفیت اتصالات این حامل‌صها در تخلیص آنتی‌صبادی ایمونوگلوبولین G از شیر گاو مورد بررسی قرار گرفت .بدین منظور، سفاروز۶B - CLبه عنوان بستر کروماتوگرافی انتخاب شد و سطح آن توسط اپی کلروهیدرین در ظرفیت‌صهای اتصالی مختلف(۱۲۰ ، ۸۰و ۱۶۰ میکرومول /میلی لیتر (فعال گردید .سپس سطح بسترهای فعال شده توسط دو لیگاند متفاوت) هیستیدین و ایمیدازول (اصلاح شده و عملکرد این حامل‌صها در تخلیص آنتی‌صبادی ایمونوگلوبولین G از شیر گاو توسط دستگاه FPLC مورد بررسی قرار گرفت .همچنین برای بررسی اثرات طول لینکر در فرایند تخلیص، دو لینکر۲ ،۱- اتان دی‌صال دی گلیسیدیل اتر و۴ ،۱- بوتان دی‌صال دی گلیسیدیل اتر سنتز شده و برای فعال سازی سطح بستر سفاروز استفاده شدند .سپس سطح این بسترهای فعال شده توسط لیگاند ایمیدازول اصلاح شده و عملکرد آن‌صها در تخلیص ایمونوگلوبولین G توسط دستگاه FPLC مورد بررسی و ارزیابی قرار گرفت .مشخصات نمونه‌صهای تهیه شده توسط آنالیزهایIR- FT،۱H NMR ،EDX ، SEM و تصاویر میکروسکوپی مورد تایید قرار گرفتند
Due to the vital role of antibodies in the fields of biotechnology, medicine, pharmaceutical and food industries, isolation and purification of them are very important. One of the best methods used to purify antibodies is affinity chromatography that is easier, faster, cheaper and more selective than other methods and results in more recovery of products. In this regard, seven types of carriers were designed and synthesized by modifying the surface of the sepharose beads with different linkers and ligands, and the performance of these carriers as well as the effects of factors such as ligand type, linker length, the concentration of the ligand and consequently The effect of the binding capacity of these carriers on purification of immunoglobulin G from bovine milk was evaluated. For this purpose, the sepharose CL-6B was selected as a support of chromatography and its surface was activated by epichlorohydrin in different binding capacities (80, 120 and 160 ?mol/ml). then the surface of these activated beads was modified by different ligands (histidine and imidazole) and the performance of these carriers was evaluated in purification process. Also, to study the effects of the linker length in the purification of IgG, two linkers of 1,2-ethanediol diglycidyl ether and 1,4-butanediol diglycidyl ether were synthesized and used to activate the surface of the sepharose. Then, the activated supports were modified by the imidazole ligand and their performance in purifying immunoglobulin G was evaluated. All of the samples were characterized and validated by analysis including FT-IR, 1H NMR, EDX, SEM, and microscopic images
Modification of Spherical sepharose beads with imidazole and histidine compounds and evaluation of their performance in purification of immunoglobulin G from bovine milk
پوررستم روادانق، پریا
Pourrostam Ravadaneg, Pariya
دیندارصفا، کاظم، استاد راهنما
استاد مشاور
زارع، پیمان، استادمشاور
سیاه و سفید
نمایه‌سازی قبلی
