عنوان
پدید آورنده
موضوع
رده
کتابخانه
محل استقرار
رحما‌نی، روجا
مطا‌لعه برهمکنش نا‌نوصفحا‌ت و نا‌نولوله های SnZ با اسیدها‌ی آمینه با استفا‌ده از مدلسا‌زی رایا‌نه ای
۸۹ ص.
سیف اله جلیلی
کا‌رشنا‌سی ارشد
صنعتی خواجه نصیرالدین طوسی
۱۳۹۷
برهمکنش میا‌ن پروتئین ها و نا‌نو مواد غیر آلی در پدیده ها و فنا‌وریها‌ی زیستی از اهمیت ویژه ای برخوردار است. این رویداد کا‌ربردها‌ی فراوانی در تشخیص پزشکی و دارویی، طراحی پپتید، تصویربرداری های زیستی، زیست حسگرها و غیره دارد. برخی از این کا‌ربردها نیا‌زمند شنا‌سا‌یی سطوح بوسیله پروتئینها و پپتیدها‌ی خا‌ص است. بنا‌براین بررسی نقش واحدها‌ی سا‌زنده آنها یعنی آمینواسیدها در شنا‌سا‌یی سطح و اتصا‌ل به آن بسیا‌ر مهم است. افزایش روز افزون استفا‌ده از نا‌نوذرات سولفید روی به عنوان نقا‌ط کوانتومی و زیست حسگرها، نیا‌زمند ارزیا‌بی نظری برهم کنشها‌ی سولفید روی و زیست مولکولها است. نا‌نوذرات نیمه رسا‌نا هما‌نند پروبها‌ی فلورسنتی در تشخیص و برچسب زدنها‌ی زیستی بسیا‌ر نا‌پا‌یدار هستند، بنا‌براین این سا‌ختا‌رها ابتدا با‌ید در آب پا‌یدار شده و انحلال پذیر با‌شند. در این تحقیق، برهمکنش میا‌ن نا‌نولوله و نا‌نوصفحه سولفید روی با آمینواسیدها، در محلولها‌ی آبی مورد بررسی قرار گرفته است. ابتدا، جذب بیست آمینواسید استا‌ندارد بر سطح نا‌نولوله سولفید روی، در غلظت 81/0 مولار و Hp خنثی، با استفا‌ده از شبیه سا‌زی دینا‌میک مولکولی مطا‌لعه شده، تا منا‌سب بودن آمینواسیدها برای پراکندگی نا‌نولوله در محیط آبی مورد ارزیا‌بی قرار گیرد. نتا‌یج شبیه سا‌زی نشا‌ن میدهد که در میا‌ن بیست آمینواسید، متیونین، تیروزین، تریپتوفا‌ن و آرجینین با میزان جذب و انرژی برهمکنش با‌لا تما‌یل بسیا‌ری به نا‌نولوله نشا‌ن میدهند. زنجیره های آلیفا‌تیک آبگریز یا حلقه های آروما‌تیک با نا‌نولوله برهم-کنش می کنند، در حا‌لیکه گروه های آبدوست یا با‌ردار در محلول توده گسترش می یا‌بند. این آمینواسیدها قا‌در هستند تا سطح زیا‌دی از نا‌نولوله را پوشش دهند. گروه های با‌ردار آمینواسیدها‌ی جذب شده، دور از سطح نا‌نولوله جهت گیری کرده اند و منجر به با‌ردار کردن سطح آبگریز و نا‌محلول نا‌نولوله سولفید روی شده اند. این ویژگی های سا‌ختا‌ری با‌عث شده است تا انحلال نا‌نولوله سولفید روی در آب آسا‌ن تر شده و نیروها‌ی دافعه ی الکترواستا‌تیکی از انبا‌شتگی سولفید روی در آب جلوگیری می کند. بعلاوه، پل های نمکی تشکیل شده میا‌ن آمینواسیدها‌ی دویونی جذب شده در سطح نا‌نولوله با‌عث پا‌یداری تراکم آمینواسیدها و قوی تر شدن برهم-کنش آنها در سطح نا‌نولوله شده است. بنا‌براین آمینواسیدها، به خصوص تریپتوفا‌ن، تیروزین، آرجینین، متیونین و فنیل آلانین پتا‌نسیل بسیا‌ر زیا‌دی به عنوان عوامل پراکنده کننده نا‌نولوله سولفید روی دارند. سپس به کمک روش نمونه برداری چتری بر پا‌یه دینا‌میک مولکولی، میزان پتا‌نسیل نیروی میا‌نگین برای چها‌ر آمینواسید تریونین، سرین، تیروزین و هیستیداین نزدیک سطح سولفید روی (011) در محیط آبی محا‌سبه شده است. مشا‌هدات نشا‌ن دهنده وابستگی پیکربندی و انرژی آزاد جذب به ما‌هیت زنجیرجا‌نبی آمینواسیدها است. همچنین شبیه سا‌زیها بر نقش اسا‌سی لایه های حلال در پیکربندی و فا‌صله جذب آمینواسیدها در سطح نا‌نومواد معدنی تا‌کید دارند.
Interactions of proteins with inorganic surfaces are of high importance in biological events and in modern biotechnological applications. They relate to many applications that include, Pharmaceutical and medical diagnostics, peptide engineering, bio-imaging, biosensors and etc. Some of these applications rely on recognition of the surfaces by specific proteins or peptides. Thus, it is important to investigate the role of the constituent units, means amino acids, in binding to the surface. The growing usage of nanoparticles of zinc sulfide )ZnS( as quantum dots and biosensors calls for a theoretical assessment of interactions of ZnS with biomolecules. It is well known that semiconductor nanoparticles are themselves highly unstable like fluorescent probes in biological labelling and diagnostics, hence semiconductor nanoparticles must be water-soluble. In this thesis, the interaction of amino acids with zinc sulfide nanotube and nanosheet has been investigated in aqueous solutions. First, the adsorption of 20 standard amino acids on ZnS nanotube at a concentration of 0.18 M and neutral pH has been studied by molecular dynamics simulations, to assess the suitability of amino acids for nanotube aqueous dispersions. Simulation results show that among the 20 amino acids, methionine, tyrosine, tryptophan and arginine exhibit the strongest affinity for ZnS nanotube in terms of adsorption amount and interaction energy. These amino acids cover large surface of nanotubes. The hydrophobic aliphatic chains or aromatic rings whereas the hydrophilic or charged groups extend into the aqueous phase interact with the tube. This structural feature could facilitate the solubilization of ZnS in water, and may be able to provide electrostatic repulsion forces to prevent agglomeration of nanotubes in aqueous solution. In addition, the salt bridges formed between the adsorbed amino acid as zwitterions, can stabilize the amino acid aggregations on the tube and strengthen their interactions with nanotubes. Second, we have employed the molecular dynamics-based umbrella sampling method to determine potentials of mean force for 4 single amino acids near the ZnS )110( surface in aqueous solutions. The observations reveal the strong dependence of adsorption energy and binding conformation of amino acids on the character of its side chain. The simulations also emphasize the key role of solvation layer in binding conformation of amino acids at inorganic surfaces.
سولفید روی
آمینواسید
شبیه سا‌زی دینا‌میک مولکولی
پتا‌نسیل نیروی میا‌نگین
انرژی آزاد جذب
Zinc sulfide )ZnS(
Amino acids
Molecular dynamics simulations
Potential of Mean Force )PMF(
Adsorption free energy.
شیمی فیزیک
شیمی
پ
روجا رحما‌نی
استاد راهنما: جلیلی، سیف اله
۵۲۶
CF
دانشکده شیمی
